Original: http://www.vivo.colostate.edu/hbooks/genetics/biotech/basics/prostruct.html
Білки являють собою полімери амінокислот, ковалентно пов’язані в ланцюг пептидними зв’язками. Усередині і поза клітинами білки виконують безліч функцій, у тому числі структурних ролей (цитоскелета), у якості каталізаторів (ферментів), переносник переправити іонів і молекул через мембрани, і гормони, щоб назвати тільки деякі з них.
За рідкісним винятком, біотехнологія передбачає розуміння, модифікацію і в кінцевому підсумку використання білків для нових і корисних цілей. Для досягнення цих цілей, хотілося б мати тверде розуміння структури білка і як структура відноситься до роботи. Ця мета, звичайно, набагато простіше сформулювати, ніж реалізувати! Мета цього короткого огляду є узагальнення лише основні поняття структури білка.
Амінокислоти
Білки є полімерами амінокислот, з’єднаними разом пептидними 
зв’язками. Є 20 різних амінокислот, які складають по суті всіх білків на землі. Кожен з цих амінокислот має фундаментальну конструкцію, що складається з центрального вуглецю (також званого альфа-вуглець), пов’язані з:
• водень
• карбоксильная група
• аміногрупа
• унікальний бічний ланцюг або R-група
Таким чином, характеристика, яка відрізняє одну амінокислоту від іншої, є його унікальний бічний ланцюг, і саме цей бічний ланцюг визначає хімічні властивості амінокислоти. Приклади трьох амінокислот приведені нижче, а структури всіх 20 доступні. Зверніть увагу, що амінокислоти представлені з аміно- і карбоксильних груп, іонізованих, так як вони при фізіологічному рівні рН.
Окрім гліцину, який має атом водню в якості його R-групи, існує асиметрія про альфа-вуглеці у всіх амінокислотах. Через це, все амінокислоти, крім гліцину, можуть існувати в одній з двох форм дзеркальних. Ці дві форми – звані стереоізомерами – згадуються як D і L амінокислоти. За рідкісним винятком, всі амінокислоти в білках L амінокислоти.
Унікальний бічний ланцюг надає унікальні хімічні властивості амінокислотам і визначає, як кожна амінокислота взаємодіє з іншими в білках. Амінокислоти можуть, таким чином, бути класифіковані як гідрофобні проти гідрофільних і незаряджені проти позитивно заряджених у порівнянні з негативно зарядженими. В кінцевому рахунку, тривимірна конформація білка – і його активність – визначається складною взаємодією між бічними ланцюгами. Деякі аспекти структури білка може бути виведені шляхом вивчення властивостей кластерів амінокислот. Наприклад, комп’ютерна програма, яка викреслює профіль гідрофобності часто використовуються для прогнозування трансмембранних областей білка або областей, які можуть бути імуногенними.
Пептиди та білки
Амінокислоти ковалентно зв’язані разом в ланцюзі пептидних зв’язків. Якщо довжина ланцюга коротка (скажімо, менше 30 амінокислот) він називається пептидом; довгі ланцюги називаються поліпептидами або білками. Пептидні зв’язки утворюються між карбоксильною групою однієї амінокислоти і аміногрупою іншої амінокислоти. Освіту пептидного зв’язку відбувається в реакції конденсації за участю втрати молекули води.
Розташування амінокислот у структурі білка “голова до хвоста” означає, що існує аміногрупа на одному кінці (звана амінокінцем або N-кінцем) і карбоксильна група на іншому кінці (карбоксильний кінець або С-кінець). Карбоксокінцева амінокислота відповідає останній доданій до ланцюга під час трансляції матричної РНК.
Рівні структури білка
Структурні особливості білків, як правило, описуються чотирма рівнями складності:
• Первинна структура: лінійне розташування амінокислот у білку і розташування ковалентних зв’язків, таких як дисульфідні зв’язки між амінокислотами.
• Вторинна структура: області складання або змотування в межах білка; приклади включають в себе альфа-спіралі і гофровані листи, які стабілізовані за допомогою водневих зв’язків.
• Третинна структура: кінцева тривимірна структура білка, що призводить з великого числа нековалентних взаємодій між амінокислотами.
• Четвертинна структура: нековалентні взаємодії, які пов’язують множинні поліпептиди в один, більший білок. Гемоглобін має четвертинних структуру за рахунок об’єднання двох альфа-глобіну і двох бета-глобіну поліпротеїнів.
Первинна структура білка може бути легко вивести з нуклеотидної послідовності, відповідної матричної РНК. На основі первинної структури, багато особливостей вторинної структури можна передбачити за допомогою комп’ютерних програм. Однак пророкування третинної структури білка залишається дуже складна проблема, незважаючи на певний прогрес був досягнутий в цій важливій галузі.
